[GPCR--structure of the human beta-2 receptor clarified].

Abstract

lekülen ist vermutlich für die Bindung an unterschiedliche α2,3-sialinisierte Glykane verantwortlich. Die α2,6-sialinisierten Glykane sind deutlich flexibler und können eine Kegelform oder eben die Form eines offenen Schirms einnehmen. Hier sind deutlich mehr Aminosäuren des Hämagglutinins an der Interaktion beteiligt. Der Vergleich verschiedener aviärer und humaner Influenzaviren hinsichtlich ihrer Affinität zu den unterschiedlichen Zuckerketten zeigte, dass weniger die Verzweigung als solche als vielmehr die Topologie als Kegel oder Schirm für die Wirtsspezifität verantwortlich ist. Daraus resultiert der Vorschlag der Wissenschaftler, die kursierenden Vogelgrippeviren mit entsprechenden Zucker-Arrays zu testen, inwieweit Varianten auftreten, die besser an Schirmstrukturen zu binden. Auf diese Weise könnte frühzeitig das Auftreten eines Pandemievirus entdeckt werden. Ganz nebenbei liefert die genaue Kenntnis der Glykanbindestelle des Hämagglutinins auch die Möglichkeit, Impfstoffe zu entwickeln, die bessere, neutralisierende Antikörper induzieren – noch eine Option, eine drohende H5N1-Pandemie zu verhindern.

DOI: 10.1002/pauz.200890028

Cite this paper

@article{Hieke2008GPCRstructureOT, title={[GPCR--structure of the human beta-2 receptor clarified].}, author={Martina Hieke and Heiko Zettl and Manfred Schubert-Zsilavecz}, journal={Pharmazie in unserer Zeit}, year={2008}, volume={37 3}, pages={191-2} }